Defining the Role of the Escherichia coli Chaperone SecB Using Comparative Proteomics*

نویسندگان
چکیده

برای دانلود باید عضویت طلایی داشته باشید

برای دانلود متن کامل این مقاله و بیش از 32 میلیون مقاله دیگر ابتدا ثبت نام کنید

اگر عضو سایت هستید لطفا وارد حساب کاربری خود شوید

منابع مشابه

SecB is a bona fide generalized chaperone in Escherichia coli.

It is known that the DnaK and Trigger Factor (TF) chaperones cooperate in the folding of newly synthesized cytosolic proteins in Escherichia coli. We recently showed that despite a very narrow temperature range of growth and high levels of aggregated cytosolic proteins, E. coli can tolerate deletion of both chaperones, suggesting that other chaperones might be involved in this process. Here, we...

متن کامل

the analysis of the role of the speech acts theory in translating and dubbing hollywood films

از محوری ترین اثراتی که یک فیلم سینمایی ایجاد می کند دیالوگ هایی است که هنرپیش گان فیلم میگویند. به زعم یک فیلم ساز, یک شیوه متأثر نمودن مخاطب از اثر منظوره نیروی گفتارهای گوینده, مثل نیروی عاطفی, ترس آور, غم انگیز, هیجان انگیز و غیره, است. این مطالعه به بررسی این مسأله مبادرت کرده است که آیا نیروی فراگفتاری هنرپیش گان به مثابه ی اعمال گفتاری در پنج فیلم هالیوودی در نسخه های دوبله شده باز تولید...

15 صفحه اول

Diverse effects of mutation on the activity of the Escherichia coli export chaperone SecB.

The Escherichia coli SecB protein binds newly synthesized precursor maltose-binding protein (preMBP) and promotes its rapid export from the cytoplasm. Site-directed mutagenesis of two regions of SecB was carried out to better understand factors governing the SecB.preMBP interaction. 30 aminoacyl substitution mutants were analyzed, revealing two distinct classes of secB mutants. Substitutions at...

متن کامل

Determination of the intracellular concentration of the export chaperone SecB in Escherichia coli

SecB, a small tetrameric chaperone in Escherichia coli, plays a crucial role during protein export via the general secretory pathway by binding precursor polypeptides in a nonnative conformation and passing them to SecA, the ATPase of the translocon. The dissociation constants for the interactions are known; however to relate studies in vitro to export in a living cell requires knowledge of the...

متن کامل

Diffusion-limited interaction between unfolded polypeptides and the Escherichia coli chaperone SecB.

SecB is a chaperone dedicated to protein translocation in Escherichia coli. SecB binds to a subset of precursor proteins, and targets them in a translocation-competent state to the SecA subunit of the translocase. The nature and kinetics of the interaction of SecB with polypeptides were studied by spectroscopic techniques using the reduced form of bovine pancreatic trypsin inhibitor (BPTI) as a...

متن کامل

ذخیره در منابع من


  با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید

ژورنال

عنوان ژورنال: Journal of Biological Chemistry

سال: 2006

ISSN: 0021-9258

DOI: 10.1074/jbc.m509929200